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カゼインプロテイン固まるネダン相場クマモト Margetts、食品科学と栄養学の百科事典（第2版）、2003カゼインはスキムミルクをpH4に直接酸性化して作られています. 可溶性のカゼイン生成物を得るために、酸カゼインをアルカリで中和し、噴霧乾燥してカゼイン塩. ナトリウム、カリウムおよびカルシウムカゼイン塩は、市販されているカゼイン塩の最も一般的なタイプである. 共沈物は総乳タンパク質パウダーである。それらはカゼインおよびホエータンパク質の両方を含有する. タンパク質は、熱、酸、およびカルシウム濃度の制御された条件下でスキムミルクから沈殿する. サウス・フォード・サイエンティフィック・アンド・ニュートリション（第2版）百科事典では、流動床乾燥機を使用して製造されたカゼインは暖かくて柔らかくローラーミルのようなある工場で直ちに粉砕するには適していません. その結果、カゼインは冷却され、次に8時間から24時間の間に全ての粒子の中および間で水分の平衡が起こることができる焼き戻し容器. 次いで、カゼインを、マルチデッキの旋回スクリーンを用いて、様々な粒度、通常は600μmに粉砕し、ふるい分けしてもよい. 粉砕したカゼインをブレンドした後、それをプラスチックライナーを備えた複数壁の紙袋に詰めて貯蔵する. Carver、Bio-nanoimaging、2014年カゼインはミルク中のタンパク質の主要ファミリーです。それらは、遠くに関連する3〜5の遺伝子産物に由来する . 同じ種のカゼインの間には相同性はほとんどなく、個々のカゼインのアミノ酸配列は種間であまり保存されていない . 第1に、いわゆるホスフェート中心で一緒にクラスター化されているほとんどのカゼイン残基中のホスホセリン残基の存在のために、カゼインは結合し、それによって可溶化し、比較的大量の非晶質リン酸カルシウム.

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第2に、カゼインは、それら自体と合体し、互いに相互作用して、様々なサイズおよび形態の高次構造を形成する強い傾向を示す. これらの中で最も重要なのは、その生理学的役割および剪断サイズの両方に関して、カゼインミセルと呼ばれる球状の粒子であり、光を散乱させ、ミルクに特徴的な白色の外観を与える. 各カゼインミセルは、カルシウム輸送ビヒクルとして働き、若い哺乳類に、リン酸カルシウムの濃縮形態、および必須アミノ酸を提供する一方で、リン酸カルシウムの蓄積に起因する乳腺の石灰化の付随するリスクを最小限に抑える . サウスカロライナ州、食品科学栄養学科（第2版）、2003カゼインはパスタ製品に使用されているが、カゼインの高いリシン含有量が低リジンおよび高含硫アミノ酸を補完するため、主に栄養品質を向上させるそのような製品中に存在する小麦および他の植物性タンパク質. 場合によっては、カゼインは、パスタ製品のための適切なテクスチャマトリックスを形成する上で重要な役割を果たす. したがって、カゼイン製品は、マカロニ、スパゲッティ、米、および麺類で使用されていると報告されている. カゼイン製品は、必要な質感を生み出し、栄養強化のために押出（高タンパク）スナック食品に使用される. フライド・フードでは、カゼインのフィルム形成特性が、コーティングとして、または食品を調製する際の調理/揚げ段階の間の油吸収を低減するために、使用され得ることも明らかである. 文献から得られたパスタおよび揚げ物食品中のカゼインの使用の多くの例を表9に示す. ラモスは、食品科学と栄養学の百科事典（第2版）2003年に、ヒツジの牛乳中の主要なタンパク質（全タンパク質の76〜83％）であり、ほとんどのタイプのチーズに存在する. カゼインは、4つのタイプのポリペプチド鎖であり、s1-CN、s2-CN、-CN、および - カゼイン. カゼインの異種性は、遺伝子変異体の存在または別個のリン酸化レベル、カゼイン画分のグリコシル化の程度の変動、および異なる鎖長を有するタンパク質形態の共存などの他の因子のいずれかに起因する. 4つのヒツジカゼイン遺伝子、s1-CN、s2-CN、-CN、およびカゼインは多型であり、ヒツジおよびウシゲノムの両方に連結していることが実証されている.

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近年、牛またはヤギのカゼインについて提案されている命名法に沿って、A、B、C、DおよびEと名付けられたs1-CNの5つの変異体が記載されている. s1-CN Dは、1966年の王によるウェールズ山羊の牛乳中での発見の観点から、ウェールズ変種と呼ばれた. リン酸基の数が少ないことは、酸性pHでのキャピラリー電気泳動およびアルカリ性ポリアクリルアミドゲルによるゆっくりとした移動によるこの変異体のより高い移動時間を説明する. 変異体s1-CN Cは、13位でSerをProに置換することによってA変異体と異なり、これはタンパク質鎖の部位12上のリン酸基の喪失を説明する. Asn49およびLys200がAsp49およびAsn200に置き換えられている点で異なる、s2-CN、AおよびBの2つの変異体が記載されている. さらに、高い電気泳動移動度および低分子量を有する変異体がマンケガ種のミルクで見出されている. 様々な程度のリン酸化に起因して、非特異的な多形性があり、それぞれ1および2に6および5のリン酸基. AとCとの間に見られる唯一の配列差異は、変異体CのGlnの変異体Aにおける2位のGluの置換である; Bバリアントの配列データはまだ入手できません. カゼインミセルの安定性およびCaの利用可能性および分布の両方は、カゼインのリン酸化の程度によって影響される. - カゼインの遺伝的変異は見出されていないが、3つのThr残基部位（位置135,137および138位）および2つのリン酸化部位（Ser P151およびSer P168）におけるグリコシル化の程度の差異に起因する非特異的多型を示す. ネマニは、腸 - 脳軸に、2016乳製品由来のカゼインは、長期の免疫応答を誘導することができる別の抗原です. 診断前後の精神分裂病患者において、カゼイン抗体のレベルの上昇が見出されている（Niebuhrら. 精神分裂病診断と1165人の健常対照で退院した米軍855人の研究では、カゼイン免疫グロブリンG（IgG）抗体レベルの上昇が示された. 高い初期レベルを有する患者のうち、カゼインIgGは統合失調症のハザード比が18％増加すると予測した（Niebuhrら. 増大した腸の透過性は、グルテンおよびカゼイン抗原が全身循環に入り、体液性免疫応答を生じさせる1つの手段である（Severanceら.

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これは、脳の構造および機能に影響を及ぼす可能性のある炎症性カスケードを引き起こす可能性がある（Carter、2009）. 統合失調症患者のグルテンとウシカゼインに対する免疫反応が高まったという証拠があると、これらの抗原は脳に有害な免疫反応を誘導する可能性があります. 病原性抗原が、血液脳関門および腸に存在するタイトジャンクションの欠陥を介して脳内に侵入する可能性もある（Sunら. 完全な章を読んでくださいThundiparambil Azeez Sonia、Chandra P. 6カゼインは優勢なリンタンパク質であり、ミルク中のタンパク質のほぼ80％を占める . 酸とその粘膜付着性の非分解性のため、カゼインは胃を通過して小腸に入る際にインスリンを保護することができ、薬物が吸収部位に濃縮されたまま残ることができます. 絶食糖尿病マウスモデルでは、胃に直接投与されたCAPICの単回投与は、治療の最初の1時間以内に血中グルコースレベルを80％まで急速に低下させることができた. 摂食したマウスにおいて、100IU / kgのCAPICの経口投与は、最初の3時間以内に最初のBGLを50％減少させ、5時間後に対照レベルに戻った. ローレンス・MD、母乳育児（第7版）、2011年カゼイン、またはカード、乳清タンパク質、またはラクトアルブミン. カゼインという用語には、エステル結合リン酸塩、高プロリン含量、およびpH4での低溶解性を特徴とする乳特異的タンパク質群が含まれる. カゼインは複合粒子またはミセルを形成し、これは通常カゼインカルシウムとリン酸カルシウムとの複合体である. 熱、pH変化、または酵素の結果としての牛乳の凝固または凝固が起こると、カゼインは不溶性カゼイン塩 - リン酸カルシウム複合体.

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L nnerdalとForsum148は当初、等電沈殿、超遠心分離機による沈降、および間接分析の3つの異なる方法によってヒト乳のカゼイン含量を測定したが、それらは一貫して3つの別々の結果を有していた. より新しい2つの技術を利用して、KunzおよびLnerner141は、カゼイン合成が泌乳初期には低いかまたは存在しないことを明らかにした結果、急速に増加し、次いで減少する. ホエータンパク質/カゼイン比は、初期乳の90:10から成熟乳の60:40まで、および授乳期の終わりの50:50に応じて変化する. 141全章を読む。小田康平、タンパク質分解酵素ハンドブック（第3版）、2013年カゼインまたは酸変性ヘモグロビンは、アッセイ基質として最も便利に使用されている. この活性はペプスタチン、DANまたはEPNPによって阻害されないが、Kitasatosporia（Ki = 2）から単離されたチロスタチン（N-イソバレリル - チロシル - ロイシル - チロシニル;. セドロシン-Bの基質特異性を、P5-P4-P3-P2-Phe Nph-P2 -P3の一般構造を有する一連の74個の異なるオリゴペプチド基質を用いて研究した . これらのうち、Lys-Pro-Ala-Leu-Phe Nph-Arg-Leuは、セドリシン-Bによって最も効果的に加水分解された. Sedolisin-Bは、その一次構造（52％同一性）における類似性にもかかわらず、セドリシンよりも厳密な基質特異性を示さなかった. クローニングされた野生型セドリシンB遺伝子を含むプラスミドを保有する大腸菌は、酸性条件下で成熟形態に加工される84kDaタンパク質を産生する. カゼインは、ミルクタンパク質の約80％を占め、4つのサブグループ：s1-、s2-、 - 、およびカゼインで構成されています. 各々は異種であり、1〜14個のアミノ酸によって互いに異なる2〜8個の遺伝的変異体を含む. 遺伝的多型の頻度は品種特異的であり、乳タンパク質のプロセシング特性に影響を及ぼし得る.

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すべてのカゼインは様々な程度（1〜13のホスホセリンの間）でリン酸化され、 - カゼインは9つまでのグリコシル化形態を有する. s2-およびカゼインはそれぞれ分子当たり2つのシステインを含み、分子内ジスルフィド結合を形成し、s2-カゼインは二量体として存在し、カゼインは二量体としてデカマーに存在することができる. s1-、s2-、 - および - カゼインは、199,207,209、および169個のアミノ酸（mol. それらは、多量の無極性アミノ酸、バリン、ロイシン、イソロイシン、フェニルアラニン、チロシン、およびプロリンを含む（35〜45％）. これらの無極性アミノ酸の疎水性は、カゼインが水に適度に可溶性であるように、リン含有量が高く、硫黄含有アミノ酸（メチオニンおよびシステイン）含有量が低いことによって中和される. それらはすべて、高次プロリンレベルを含み、二次構造において少量のヘリックスおよびシートに寄与し、これによりタンパク質分解に対してより脆弱になる. 彼らは卵白の値の約80％に栄養と生物学的価値を低下させる非常に低い硫黄アミノ酸含量を持っています. それらは必須アミノ酸リシンが豊富であり、したがって、穀物タンパク質および他の植物のようなリジン不足の食物源を補うために使用することができる. 高いカチオン性リジンレベルはまた、カゼインを非酵素的なメイラードの褐変に感受性にし、熱および還元糖に暴露すると. カゼインの極性および非極性アミノ酸の高レベルは、一次構造内のクラスターとして現れ、疎水性および親水性領域の両方を生じる. この洗剤様の配置は、高い表面疎水性および両親媒性と共に、カゼインに良好な乳化特性を与え、ミセル安定化に役立つ. 少量の-helixおよび-sheetは、カゼインに2次または3次構造をほとんど与えず、結果として、オープンで柔軟性のある可動性コンホメーション . この構造の欠如は、それらに熱および他の変性剤に対する安定性を与えることができる. また、タンパク質分解攻撃に脆弱になり、高い消化率をもたらし、したがって栄養価を与えます.

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それらは容易に空気水および油の水界面に吸着し、食品産業で使用される良好な発泡および乳化特性を与える. いくつかのマイナーカゼインである - カゼインは、プラスミンによるタンパク質分解によってカゼインのC末端から産生され、固有のプロテイナーゼ. それらはカゼインレベルの約3％で生じるが、泌乳段階および牛の健康状態に応じて最大10％であり得る. - カゼインの残りのN末端セグメントは、プロテオース - ペプトン画分の大部分を構成する. s2-牛乳中のカゼインおよび単離されたs1-カゼインは、分解生成物が確実に同定されていないにもかかわらず、プラスミンによってより低い程度に加水分解され得る. ミルクでは、カゼインはお互いおよびCa 2+と相互作用して、カゼインミセルとして知られる大きなコロイド状複合体を形成する. ミセルは、約94％のタンパク質および6％のコロイド状リン酸カルシウム（カルシウム、マグネシウム、リン酸塩、およびクエン酸塩）の乾物組成を有する63％の水を含み、. 電子顕微鏡写真は、ミセルがほぼ球形であり、直径が50〜500nmであり、ミセルが20nm未満の直径を有する多数のサブミクロンから構成されていることを示唆する. カゼインミセルの決定的な構造は未だ解明されていないが、ミセルの安定性を説明するのに役立ついくつかの現象が存在する. 全体として、リン酸カルシウムおよびサブミクロン間の疎水性相互作用は、ミセルを形成するのに役立つ. 様々なカゼインは、ミセルの全体にわたって不均一に分布しており、カゼインは主にミセルの表面に局在している. したがって、 - カゼインのカルシウム塩の溶解性は、カルシウム感受性s1-、s2-および - カゼインを安定化するのに役立つ. ミセル安定性は、ミセル複合体の外側に位置するε-カゼインの親水性C末端によってさらに増強され、電子顕微鏡下で毛状の外観を与え、タンパク質の炭水化物部分.

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カルシウムイオン濃度はミセルの大きさを決定し、コロイド状リン酸カルシウムを除去するとミセルが崩壊する. ミセルは物理的に安定であり、加熱（140℃まで15 20分間）、圧縮、均質化、および高いカルシウムイオン濃度（200mmol / lまでの温度では、最大200℃まで）のような牛乳が日常的に受けているすべてのプロセスに耐えることができる。 50℃）. 6（カゼインの等電点）、コロイド状リン酸カルシウム濃度が低下したとき、またはプロテイナーゼが-caseinのC末端を加水分解するとき. これは、いくつかの異なる機構によって引き起こされ、カゼインがミセル型または非ミセル型のいずれかに存在するかどうかに依存する. ミセルカゼインの凝固は、酸を使用するか、または酸生成細菌の増殖を可能にすることによって、ミルクの天然のpHを低下させることによって誘導することができる. 図9に示すように、カゼインミセル中のコロイド状リン酸カルシウムは可溶性になり、カルシウムイオンを形成し、ミセル. 子牛の胃から調製されたレンネットでは、伝統的にチモシンが見出されているが、子牛のキモシン遺伝子は、菜食チーズで使用するために多数の微生物ベクターにクローン化されている. キモシンは、アミノ酸105（フェニルアラニン）と106（メチオニン）との間のペプチド結合を特異的に切断し、パラ - カゼイン（-CN f1-105）およびグリコマクロペプチド（f106 169）. 可溶性で親水性であり、異なる炭水化物部分を含むグリコマクロペプチドは、ホエー中に拡散し、ミセル中の分子間力の不均衡を生じ、凝集して凝塊を形成する. 次いで、カルシウムイオンの存在下で、凝固物からの水の排除および収縮につながる疎水性相互作用が起こる（離液）. 最初のペプチド結合開裂はレンネット作用の一次相として知られており、凝固は二次相であり、チーズ熟成中のカゼイン成分に対するその後のレンネット作用は三次相. 最初の2相の程度はpHおよび温度によって左右され、第2相はカルシウムイオン依存性である.